Химики создают нановолокна
Исследователи из Университета Карнеги-Меллон развили новый метод создания самособирающегося белка — полимерных наноструктур, которые напоминают волокна, найденные в живых клетках. Работа предлагает новый перспективный способ приготовления материала для лекарственных средств и тканевой инженерии.
«Мы продемонстрировали, что, добавляя гибкие линкеры к молекулам белка, можно сформировать абсолютно новые типы агрегата. Эти волокна могут действовать как структурный материал, к которому Вы можете приложить различные полезные нагрузки, такие как лекарства», — сказал Томаш Ковалевски, преподаватель химии в Научном колледже Карнеги-Меллона.
Стандартные блоки волокон — несколько молекул измененных зеленых флуоресцентных белков (GFP), соединенных с помощью процесса, названного химией щелчка. Обычная молекула GFP не связывается с другими молекулами GFP, чтобы сформировать волокна. Но когда аспирант Карнеги-Меллона Сэдьях Эверик, работающий под руководством Кшиштофа Матьясзевски, профессора естественных наук, и Дж. К. Уорнера, профессора химии из Колледжа Меллона, изменил молекулы GFP и добавил к ним линкеры ПЭО-диалкины, с молекулами GFP случилось что-то странное, казалось, они самостоятельно собрались в длинные волокна. Важно, что волокна распадаются под действием звуковых волн и затем повторно собираются в течение нескольких дней. Системы, которые показывают такую способность обратимой волокнистой самосборки, долго разрабатывались учеными для использование в таких отраслях, как тканевая инженерия, разработка лекарственных средств, нанореакторы.
«Это была просто управляемая любопытством и интуитивной прозорливостью работа, — сказал Ковалевски. — Но там, где полимеризация, контролируемая органической химией, встречается с биологией, могут произойти интересные вещи».
Исследовательская группа, наблюдая волокна, используя фокусную световую микроскопию, подтвердила их сборку, используя динамическое рассеяние света, и изучила их морфологию, используя атомно-силовую микроскопию (АСМ). Они также отметили, что волокна были флуоресцентны, указывая, что молекулы GFP, соединенные друг с другом, сохранили свою 3D-структуру.
Чтобы определить, какие процессы способствовали самоборке, Матьясзевски и Ковалевски обратились к Анне Бэлас, выдающемуся профессору химической инженерии, и Роберту Лафту, профессору в университете Питсбурга. Ведущий эксперт в моделировании динамических и механических свойств мезомасштабных систем, Бэлас управляла компьютерным моделированием процесса самосборки молекул GFP, используя технику, названную динамическим рассеиванием частиц. Моделирование подтвердило способность модифицированного GFP формировать волокна и показало, что процесс самособрания обусловлен взаимодействием гидрофобных участков на поверхностях отдельных молекул GFP. Кроме того, смоделированные волокна Бэлас близко соответствовали тому, что Ковалевски наблюдал при помощи АСМ.
«Наша система белка-полимера дает атомарно точный, четко определенный наноразмерный строительный объект, который мы можем использовать в различных отраслях. Это может использоваться в том направлении, которое никогда не предусматривалось биологией», — сказал Ковалевски.